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Que Significa Atp En Biologia?

• Elvira Olguin
• 05.05.2023
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¿Qué es el ATP y para qué sirve? La ATPmetría de segunda generación (ATP 2G®), desarrollada por la empresa canadiense LuminUltra y la francesa Aqua-Tools es una tecnología microbiológica rápida, fiable, fácil de utilizar y de bajo coste. Constituye un sistema de análisis muy versátil con múltiples aplicaciones en el campo del agua y en general en todas aquellas industrias que utilizan el agua en sus procesos productivos.

El ATP (Adenosín Trifosfato o Trifosfato de Adenosina) es la molécula portadora de la energía primaria para todas las formas de vida (bacterias, levaduras, mohos, algas, vegetales, células animales) todas ellas contienen ATP. Por esto, la concentración de ATP en una muestra determinada nos proporciona una información directa de la biomasa de la misma.

El ATP es una molécula que en presencia de la proteína luciferina (substrato) y de la enzima que cataliza la reacción luciferasa (presente de forma natural en las luciérnagas) reaccionan de forma natural permitiendo la emisión de luz, según la reacción: Esta luz desprendida en la reacción de forma inmediata es la que se cuantifica con la ayuda de un luminómetro de alta sensibilidad. La cantidad de luz detectada es directamente proporcional al ATP existente y, a su vez, un valor indicativo de la biomasa viable de nuestra muestra. Con respecto a los análisis de ATP de primera generación, la ATPmetria de 2ª generación consigue:

Disponer de análisis en pocos minutos. Analizar volúmenes de muestra más representativa. Mayor eficiencia en la lisis celular y en la extracción de más del 90% de ATP intracelular. Incorporar reactivos optimizados para minimizar las interferencias en la reacción de bioluminiscencia. Utiliza un patrón de cuantificación. Resultados cuantitativos en ATP pg/mL ó Microorganismos Equivalentes/mL. Resultados expresados en unidades de concentración, son comparables en el tiempo.

Por otro lado, conocemos que los métodos tradicionales para el control de la calidad del agua tienen una gran variabilidad: dependen de la apreciación del técnico y de la calidad del medio de cultivo utilizado (existe una variación de más de hasta el 30% en CFU para un mismo medio de cultivo producido por diferentes fabricantes).Además, existen microrganismos susceptibles de no desarrollarse durante el período de incubación de la muestra (fundamentalmente microorganismos no cultivables, o bien microorganismo estresados o microorganismos con crecimiento muy lento).Todo ello puede conducir a subestimar el nivel real de contaminación existente en la muestra y traducirse en acciones correctivas inapropiadas o ineficaces.En resumen, la ATP 2G® es un excelente método fiable, robusto, reproducible y complementario al método tradicional de cultivo.

: ¿Qué es el ATP y para qué sirve?

¿Qué es el ATP y ADP?

El ATP es como una batería cargada, mientras que el ADP es como una batería muerta. El ATP puede ser hidrolizado a ADP y Pi mediante la adición de agua, liberando energía. El ADP puede ‘recargarse’ para formar ATP al añadir energía, y combinarse con Pi en un proceso que libera una molécula de agua.

¿Cuál es la función del ATP en el cuerpo humano?

No sé si en alguna ocasión has oído hablar del ATP, Si no es así te contaré que ATP son las siglas que denominan a una molécula llamada adenosín trifosfato. El adenosin trifosfato es básicamente la moneda de cambio universal cuando hablamos de la energía que necesitan cada una de las células de tu cuerpo para funcionar.

• Para que lo entiendas mejor: al igual que en el mundo millones de personas que usan diferentes monedas pueden tomar el oro como valor de referencia para sus transacciones, las células pueden hacer lo mismo en base al ATP.
• De hecho el ATP es tan valioso para tus células como el oro para cualquier ciudadano del mundo.

Las células de tu cuerpo funcionan generando ATP a partir de los alimentos que consumes. Luego, cuando la célula necesita realizar una función, rompe dichas moléculas de ATP para liberar la energía contenida en sus enlaces y así alimentar las reacciones químicas necesarias para realizar sus propósitos,

El adenosin trifosfato es la moneda de cambio universal cuando hablamos de la energía que necesitan cada una de las células de tu cuerpo Lo que difiere entre el ATP y el oro es que, a diferencia de la sociedad en que vivimos en la que unos acumulan grandes cantidades del preciado metal en detrimento de otros, todo tu cuerpo trabaja de manera coordinada para que los niveles de ATP estén debidamente repartidos para, en definitiva, mantenerte funcionando de forma correcta.

Todo ha de estar en perfecto equilibrio. Y es por ello que niveles demasiado altos o bajos de ATP en algunos tipos de células se han relacionado con una gran variedad de enfermedades y desequilibrios energéticos. Hasta hace muy poco, la falta de comprensión de cómo las células regulan la energía había dificultado en gran medida el tratamiento terapéutico de muchos de estos desequilibrios energéticos.

1. No obstante ahora un equipo de investigadores de la Universidad de Gladstone acaba de realizar una auditoria celular detallada y masiva de las células de nuestro cuerpo.
2. En ella analizaron el genoma humano para identificar que genes son los responsables de la producción de energía y cuales de su consumo,

El resultado es una colección de datos que sus autores han denominado “ATPome”, que no solo proporciona nuevas directrices para el campo de la investigación del metabolismo, sino que también identifica genes y proteínas que pueden utilizarse para manipular la energía celular y tratar diversas enfermedades.

¿Qué es el ATP de la célula?

Aunque son muy diversas las biomoléculas que contienen energía almacenada en sus enlaces, es el ATP (adenosín trifosfato) la molécula que interviene en todas las transacciones de energía que se llevan a cabo en las células; por ella se la califica como “moneda universal de energía”, En la mayoría de las reacciones celulares el ATP se hidroliza a ADP, rompiéndose un sólo enlace y quedando un grupo fosfato libre, que suele transferirse a otra molécula en lo que se conoce como fosforilación ; sólo en algunos casos se rompen los dos enlaces resultando AMP + 2 grupos fosfato. El sistema ATP ADP es el sistema universal de intercambio de energía en las células.

¿Qué es la energía ATP y cómo se produce?

5. ¿Dónde tiene lugar la producción de energía celular? – La creación de ATP tiene lugar en todas las células del organismo. El proceso empieza cuando la glucosa se digiere en los intestinos. A continuación, las células la retoman y la convierten en piruvato. Luego se traslada a las mitocondrias de las células, donde, en última instancia, se produce ATP.

¿Dónde se lleva a cabo el ATP?

En las células eucariotas (animales), el ATP se genera en las mitocondrias como resultado de la respiración celular y se produce de forma continua en el metabolismo celular.

¿Qué produce un aumento de ATP?

El ATP, por ejemplo, es una señal de ‘alto’: niveles elevados significan que la célula tiene suficiente ATP y no necesita hacer más con la respiración celular. Este es un caso de inhibición por retroalimentación, en el que un producto ‘retroalimenta’ para apagar su vía.

¿Cómo aumentar el ATP en el cuerpo?

Siete de cada 10 españoles se sienten cansados – El ejercicio puede aumentar los niveles de energía al aumentar los neurotransmisores que promueven la energía en el cerebro, como la dopamina, la noradrenalina y la serotonina. Por eso te sientes tan bien después de entrenar o hacer deporte.

1. El ejercicio también hace que nuestros músculos sean más fuertes y más eficientes, por lo que necesitan menos energía y, por lo tanto, conservan el ATP.
2. Lo de menos es el tipo de actividad que realices: lo realmente importante es la constancia con la que la hagas.
3. Según la Organización Mundial de la Salud, los adultos de 18 a 64 años deben dedicar como mínimo 150 minutos semanales a la práctica de actividad física aeróbica, de intensidad moderada, o bien 75 minutos de actividad física aeróbica vigorosa cada semana, o bien una combinación equivalente de actividades moderadas y vigorosas.

Queremos ampliar estos cuatro consejos ofrecidos por la Universidad de Harvard con otra recomendación que consideramos de vital importancia: Según el barómetro mencionado anteriormente, el estrés laboral es la principal causa de cansancio para un 76,1% de los españoles, seguido por los horarios laborales, una razón señalada por el 48,3% de los encuestados.

El estrés consume una gran cantidad de energía, por lo que deshacernos de él debe ser también primordial para vivir más activos. Apoyarnos en nuestros familiares y amigos, acudir a terapias de relajación, practicar yoga, pilates o mindfulness o, si lo consideramos, acudir a un especialista como un psicólogo puede ayudarnos en este propósito.

Sentir mucho cansancio también puede ser motivo para hacer una visita al médico. Si experimentas una sensación de fatiga de forma prolongada, no dudes en acudir. «La fatiga inusual es a menudo la primera gran señal de alerta de que algo está mal», dice el Dr.

¿Cuál es la principal fuente de energía en el cuerpo humano?

La energía necesaria para vivir se obtiene de los alimentos. Por lo tan- to, las necesidades de energía estarán satisfechas cuando el consumo de ali- mentos es adecuado para mantener un buen desarrollo del cuerpo y una actividad física que le permita mante- nerse saludable.

¿Cómo se transporta el ATP la energía?

El nucleótido adenosín trifosfato (ATP) es el compuesto principal que almacena y transporta la energía libre y lo hace a través de la creación y ruptura de enlaces ricos en energía. Se llama energía de enlace a la energía libre de Gibbs que se desprende al hidrolizar una molécula de ácido fosfórico del ATP 1.

¿Cuánto ATP produce una célula?

En la mitocondria se desarrollan el ciclo de Krebs y la cadena respiratoria. En total, se generan así entre 36 y 38 moléculas de ATP por cada molécula de glucosa: la glucólisis y el ciclo de Krebs producen dos moléculas de ATP cada uno; la cadena respiratoria, entre 32 y 34 moléculas de ATP.

¿Qué proteína se encarga de producir ATP?

La ATP sintasa, un viejo amor del doctor Gómez Puyou Uno de los campos de intensa actividad académica del doctor Armando Gómez Puyou, fue el de la bioenergética y las membranas biológicas. A continuación describo una de las muchas experiencias Figura 1. Liposoma. de más de tres décadas de convivencia con el doctor, a quien conocí en la década de los setenta, cuando yo era estudiante de la carrera de Medicina en esta Universidad y él ya era una leyenda de la bioquímica. Años después, en un día en el que por razones diversas el proyecto, que en aquel momento estaba desarrollando, requería hacer uso de vesículas lipídicas artificiales, también conocidas como liposomas (Figura 1); acudí con el experto en el tema, nada menos, que el doctor Armando Gómez Puyou, quien tenía su laboratorio en el Departamento de Biología Experimental del Instituto de Biología de la UNAM.

1. Esta fue la primera vez tuve la oportunidad de interactuar con él.
2. El doctor me enseñó a hacer estas vesículas, razón por la cual volví a verlo varias veces.
3. Lo que llamó mi atención fue la especial dedicación por la investigación científica que se percibía en su laboratorio.
4. Luego de discusiones sobre el uso más apropiado de los liposomas e interesado por las membranas biológicas, llegué a trabajar como estudiante de posgrado a su laboratorio en 1980.

En el laboratorio del Dr. Puyou, como lo llamabamos quienes lo conocíamos, se trabajaba con la mitocondria, un orgánulo celular dedicado a la producción de energía química. En particular su interés estaba enfocado en la regulación de la actividad de un constituyente muy importante de las mitocondrias: la ATP sintasa, que es lo que en bioquímica se denomina una enzima, es decir, un catalizador, entidad constituida por proteínas que permite que se lleve a cabo una reacción química con alta eficiencia y precisión. Figura 2. ATP. La ATP sintasa es la enzima responsable de la síntesis de una molécula, que equivale a la moneda de cambio de energía del metabolismo celular: el adenosíntrifosfato o ATP. El ATP está compuesto por una ribosa, una adenina y tres grupos fosfato (Figura 2).

	La ATP sintasa es la enzima responsable de la síntesis de una molécula, que equivale a la moneda de cambio de energía del metabolismo celular: el adenosíntrifosfato o ATP.

Además es la molécula que proporciona energía química a la célula al convertirse en adenosindifosfato (ADP) por medio de su hidrólisis. Este compuesto es fundamental para las células vivas, pues es muy abundante y constantemente se repone en el interior de las mitocondrias. Figura 3. ATP sintasa. La ATP sintasa consta de dos sectores o dominios bien definidos, uno que está embebido en la membrana interna de la mitocondria y que se conoce como F 0 y otro que está en contacto con el medio interior o matriz de la mitocondria, conocido como F 1 (Figura 3).

• En el esquema de la Teoría Quimiosmótica, formulada por el premio Nobel de Química en 1978, Peter Mitchell (Reino Unido), la ATP sintasa era un actor preponderante en el concierto de las reacciones de transferencia de energía.
• La enzima tiene la propiedad de acoplar en sus sitios catalíticos la energía química acumulada en la membrana interna de la mitocondria, sitio donde se le agrega el último fosfato al ADP para formar ATP (Figura 3 y 4).

Esta membrana está densamente poblada por proteínas; entre ellas destacan las que bombean o transportan protones (H + ) de la matriz hacia el espacio intermembranal mediante diferentes reacciones químicas. Estas proteínas funcionan en forma secuencial y son las responsables de mantener, entre otras cosas, la síntesis de ATP. Figura 4. Sección de una mitocondría. El flujo continuo de H +, a través de la ATP sintasa, impulsa la rotación de un eje interno y éste, a su vez, activa secuencialmente los tres sitios activos de la enzima, dando como resultado la síntesis del ATP a partir de ADP y fosfato inorgánico (Pi).

1. Este proceso ha sido objeto de estudio de muchos grupos de investigación ya que su comprensión ha revelado cómo es que las máquinas biológicas hacen uso de la energía de la cual disponen para desarrollar trabajo.
2. Se podría decir que la ATP sintasa es una nano-máquina que fabrica ATP a partir de ADP+Pi empleando como combustible el flujo de H +, el cual pasa a través de un canal especializado que se encuentra en la porción F 0 de la membrana interna mitocondrial (Figura 3).

Las subunidades de las que está compuesta la ATP sintasa varían dependiendo de la especie de organismo del que se trate, pero sus componentes básicos son invariables; además, sobre esta estructura básica se han añadido componentes adicionales en algunos organismos.

• Las subunidades básicas que conforman a la ATP sintasa bacteriana se identifican como α, β, γ, δ, ε, a, b, y c.
• En algunos organismos se han encontrado subunidades adicionales llamadas súper-numerarias que, en algunos casos, son exclusivas para cada organismo.
• Por ejemplo, la subunidad delta de bacterias equivale, en organismos superiores, a una proteína denominada OSCP y la subunidad b en la levadura se ha denominado Su4.

A continuación se describe un aspecto relacionado con la regulación de la catálisis de la ATP sintasa. Dentro del laboratorio de los doctores Armando y Marietta Gómez Puyou, en 1980, uno de los aspectos que se estaban estudiando era la acción de una proteína que tiene la función de regular la actividad de la ATP sintasa a través de un mecanismo que la hace funcionar en un sentido de síntesis y no de hidrólisis, puesto que la reacción de síntesis de ATP es reversible, es decir, la enzima es también una ATP hidrolasa.

Las mitocondrias, como se mencionó, son esencialmente fábricas de ATP y son la principal fuente de energía del organismo, por lo que la reposición constante del ATP es fundamental para la vida. Dado que la reacción de síntesis es reversible, se requiere de un seguro que evite la hidrólisis del ATP sintetizado.

En este sentido es que actúa la proteína IF 1, un inhibidor natural de la ATP sintasa presente en mitocondrias de corazón de bovino. Asimismo esta proteína es un ejemplo de una subunidad súper-numeraria que no está conservada en todos los organismos vivos.

Hoy se sabe que la proteína IF 1 actúa como un seguro que previene la hidrólisis de ATP cuando la presión ejercida por el gradiente electro-químico disminuye o simplemente cesa. La forma en la que se estudió el mecanismo de acción de la proteína IF 1 fue, como se describe más adelante, a través del uso de anticuerpos (gammaglobulinas) producidos para unirse específicamente a Figura 5.

Partículas submitocondriales. dicha proteína. Se trata de una técnica muy precisa que permite determinar la presencia de ATP sintasa en diferentes preparaciones de la enzima en las que se presentaban diversos grados de actividad de hidrólisis de ATP. A continuación, se explican las características de las diferentes preparaciones de ATP sintasa con las que se contaba en aquella época.

Se hizo uso de diferentes métodos para aislar buenas cantidades de mitocondrias que provenían de corazones frescos de bovino adquiridos en el rastro. Durante el día se aislaban las mitocondrias y se almacenaban en pequeñas porciones en un congelador a -70ºC. Esas mitocondrias contenían, entre muchas otras proteínas y compuestos, a la ATP sintasa con la porción F 1 orientada hacia el interior (Figura 4 y 5).

Sin embargo, para llevar a cabo ciertos estudios bioquímicos, era necesario tener acceso directo a la porción de la enzima que contiene los sitios catalíticos. Para esto, las mitocondrias fueron sometidas a sonicación (ondas de choque por ultrasonido), lo que permite romper a las membranas que envuelven a la mitocondria.

1. Con este método se obtienen unas vesículas más pequeñas denominadas partículas submitocondriales (PSM), caracterizadas por tener la porción IF 1 orientada hacia afuera (Figura 5).
2. La ruptura de las mitocondrias se llevaba a cabo en un medio que semeja las condiciones en que se encuentra la porción F 1 cuando está orientada hacia el interior de la matriz mitocondrial, es decir, con una alta concentración de ADP y Pi.

Las partículas submitocondriales obtenidas así tienen una muy baja actividad hidrolítica, pero cuando se preparaban en un medio pobre en ADP y Pi, las partículas submitocondriales tenían una elevada actividad hidrolítica. Figura 6. Inmunodifusión. Estos dos tipos de partículas representaban las dos condiciones extremas en las que se podía encontrar a la enzima, por lo que se hicieron varias preguntas sobre el control de la actividad de la ATP sintasa por la IF 1, La proteína inhibidora IF 1 juega un papel central en la actividad de la enzima ya que se sabía que inhibía la actividad de la enzima cuando, por alguna razón, el gradiente electroquímico se disipaba.

• De esta forma, el ATP recién sintetizado no era hidrolizado por la enzima y podía cumplir con la función de conservación de la energía.
• Se puede exponer aquí una analogía para ilustrar este punto.
• Imaginemos un pozo más o menos profundo en que la única manera de sacar agua es a través de una cubeta unida por medio de una cuerda a una cremallera.

Al subir la cubeta con agua, ésta va acumulando energía. Si por algún descuido olvidamos asegurar la cremallera, la cubeta con el agua caerá nuevamente al fondo del pozo y por lo tanto la energía invertida en subir el agua de disipará. Algo similar ocurriría si la ATP sintasa no tuviese la posibilidad de asegurar que la enzima no opere en sentido opuesto, es decir, hidrolizando el ATP recién sintetizado.

• La función de IF 1 es justamente la de conservar la energía química contenida en el ATP, evitando que se disipe mediante la reacción reversa de la síntesis.
• La IF 1 modifica su posición en la enzima, ya que la accesibilidad a los anticuerpos específicos cambia en función del estado catalítico en el que se encuentre la ATP sintasa.

Los anticuerpos son herramientas biológicas muy útiles, pues reconocen con gran especificidad aquello contra lo que están dirigidos. Estos son producidos en el organismo como resultado de un complejo proceso que determina si algo es ajeno o propio al mismo.

	Los anticuerpos son herramientas biológicas muy útiles, pues reconocen con gran especificidad aquello contra lo que están dirigidos. Estos son producidos en el organismo como resultado de un complejo proceso que determina si algo es ajeno o propio al mismo.

Ya se habían hecho muchos intentos para obtener anticuerpos específicos contra IF 1 sin éxito debido a que, posiblemente, la proteína no era detectada en un conejo como ajena, lo cual podría deberse a que en sus mitocondrias existe la ATP sintasa, y que la proteína que proviene de las mitocondrias de bovino no fuera muy diferente de la del propio conejo.

• Sin embargo, yo ya tenía cierta experiencia en la producción de anticuerpos y decidí intentarlo llevando a cabo un esquema de inmunización muy particular.
• Para esto, se inoculó a un par de conejos con el fin de producir anticuerpos dirigidos contra IF 1 en alguno de los dos animales.
• Eventualmente los sueros de los conejos empezaron a reaccionar con la proteína de interés IF 1,

Los hallazgos derivados de esta investigación, descritos a continuación, fueron dados a conocer en una publicación muy bien recibida por la comunidad científica internacional que estaba interesada en el tema (DREYFUS, 1981). Se sabía que la proteína inhibidora IF 1 interactúa con la porción F 1 de la ATP sintasa y más específicamente con la subunidad denominada beta (Figura 3).

1. También se conocía, desde hacía varios años, el efecto inhibidor de la proteína IF 1 sobre la reacción de hidrólisis del ATP.
2. Sin embargo, no estaba claro si esta proteína controlaba la síntesis de ATP, que es la actividad esencial de esta enzima.
3. Había antecedentes de que la síntesis de ATP ocurre hasta que el gradiente electro-químico induce el desplazamiento de IF 1 hacia una posición no inhibitoria.

Como la evidencia hasta ese momento era indirecta, nos propusimos demostrar de una forma más directa el desplazamiento de la IF 1, usando como herramienta anticuerpos específicos. El trabajo (DREYFUS, 1981) mostraba que en partículas submitocondriales que sintetizaban ATP activamente, la unión de anticuerpos específicos contra IF 1 aumentaba varias veces en comparación con partículas que estaban en reposo.

1. Se mostró un ensayo control para demostrar que los anticuerpos reconocían la molécula contra la que iban dirigidos (IF 1 ).
2. El ensayo se denominaba “inmunodifusión” y si la prueba era positiva, se observaba una raya (en términos bioquímicos un precipitado ) entre los pozos en los que se depositaba la mezcla formada por el anticuerpo y el antígeno (IF 1 ) (Figura 6).

El siguiente paso era determinar si los anticuerpos tendrían la capacidad de neutralizar la actividad de la proteína contra la que estaban dirigidos. Para esto se aprovechó el hecho de que la IF 1 es capaz de inhibir la actividad enzimática de la ATP sintasa tanto en su forma soluble como cuando está unida al sector F o en la membrana. Figura 7. Efecto de anticuerpos. Al analizar los resultados, se pudo constatar que la proteína inhibidora, independientemente de la magnitud de la actividad enzimática, se mantenía unida a la porción F 1 y como en aquel tiempo no se había llegado a un acuerdo sobre el mecanismo de acción de la IF 1, se intentó resolver al menos parte del problema.

• Para esto, se usó material radiactivo para marcar los anticuerpos anti-IF 1 y poder identificarlos posteriormente.
• Esto se llevó a cabo con un isótopo radiactivo del yodo (I), el yodo 125 ( 125 I) debido a que este método puede detectar cantidades muy pequeñas del material al que está unido el isótopo radiactivo.

Primero se marcaron los anticuerpos con el 125 I mediante una reacción química y posteriormente se separaron aquellos marcados del isótopo libre que no se incorporó. Una vez que se tuvieron los anticuerpos marcados, se analizó cuánta radiactividad habían incorporado.

1. Esto es muy importante, pues mientras más actividad radiactiva tengan, más sensible es el ensayo.
2. El marcaje fue bastante bueno y se logró tener un buen lote de gammaglobulinas, tanto inespecíficas como específicas marcadas con 125 I.
3. Posteriormente se hicieron ensayos de unión de los anticuerpos a dos tipos diferentes de partículas submitocondriales, unas que presentaban una actividad enzimática de hidrólisis de ATP baja y otras con una actividad diez veces más alta.

Estos ensayos mostraron que la unión de los anticuerpos radiactivos era al menos cuatro veces mayor en partículas submitocondriales con alta actividad enzimática, con respecto a las que presentaban baja actividad (Figura 8). Figura 8. Unión de anticuerpos anti IF1.

Los resultados mostraban por primera vez que la proteína IF 1, encargada de inhibir la hidrólisis del ATP respondía a la presencia del gradiente electro-químico y que lo hacía a manera de un seguro, el cual permite la síntesis al moverse de un sitio en el que inhibe a la enzima, a otro en el que no lo hace.

Hasta el día de hoy, aquellos resultados han resistido el paso del tiempo: se sostiene el concepto de que IF1 regula a la ATP sintasa desplazándose, para permitir que la enzima lleve a cabo la síntesis del ATP sin que se libere de la misma. El trabajo fue muy novedoso e inició mi camino en el campo de las membranas biológicas, en el que sigo interesado después de tantos años.

Esta gran aventura científica pudo llevarse a cabo gracias a la enorme generosidad y al entusiasmo del doctor Gómez Puyou y su de esposa Marietta Tuena, quienes, a lo largo del tiempo, han transmitido a muchas generaciones de estudiantes y colegas, su amor y dedicación a la ciencia y con quienes estaré siempre muy agradecido.

El doctor Gómez Puyou decidió dedicar su atención a otros problemas, mientras que su esposa y eterna compañera, la doctora Tuena, se mantuvo fiel a aquel viejo amor por membranas y mitocondrias. Agradezco la ayuda del Dr. Francisco Javier de la Mora en la preparación de las figuras.

Ya en 1978 se había otorgado el premio Nobel de Química a Peter Mitchell (Reino Unido), por su contribución al entendimiento de la transferencia de energía en los sistemas biológicos a través de la formulación de la Teoría Quimiosmótica. El experimento era delicado porque se tienen que tomar precauciones especiales al trabajar con material radiactivo y el yodo en especial es peligroso, ya que si no se maneja correctamente se puede contaminar la glándula tiroides con graves consecuencias.

DREYFUS, G., Gómez-Puyou, A. and Tuena de Gómez-Puyou, M., “Electrochemical gradient induced displacement of the natural ATPase inhibitor protein from mitochondrial ATPase as detected by antibodies against the inhibitor protein.” Biochem. Biophys. Res. Commun.1981, 100 (1), 400-406.

¿Qué es la molécula ADP?

De Wikipedia, la enciclopedia libre

Adenosín difosfato
General
Fórmula estructural
Fórmula molecular	?
Identificadores
Número CAS	58-64-0 ​
Número RTECS	AU7467046
ChEBI	16761
ChEMBL	CHEMBL14830
ChemSpider	5800
DrugBank	03431
PubChem	6022
UNII	61D2G4IYVH
KEGG	C00008
InChI
Propiedades físicas
Masa molar	427,029 g / mol

El adenosín difosfato ( ADP ) es un nucleótido difosfato, es decir, un compuesto químico formado por un nucleósido y dos radicales fosfato unidos entre sí. En este caso el nucleósido lo componen una base púrica, la adenina, y un azúcar del tipo pentosa que es la ribosa,

1. Se puede considerar como la parte sin fosforilar del ATP,
2. Se produce ADP cuando hay alguna descarboxilación en algunos de los compuestos de la glucólisis en el ciclo de Krebs,
3. El ADP es almacenado en los densos gránulos de las plaquetas, y es movilizado por la activación plaquetaria.
4. El ADP interactúa con la familia de los receptores ADP que se encuentran en las plaquetas (P2Y1, P2Y12 y P2X1), dirigiendo más activación de plaquetas.

​ El ADP en la sangre es convertido en adenosina por la acción de ecto-ADPasas, y así inhibiendo más activación plaquetaría vía receptor de adenosina, La droga antiplaquetaria Plavix ( clopidogrel ) inhibe al receptor P2Y12.

¿Quién tiene más energía ATP o ADP?

De Wikipedia, la enciclopedia libre Cuatro posibles estructuras de resonancia para ortofosfato La hidrólisis de ATP es el proceso de reacción catabólica por el cual la energía química que se ha almacenado en los enlaces de fosfato de alta energía en el trifosfato de adenosina (ATP) se libera al dividir estos enlaces, por ejemplo en los músculos, al producir trabajo en forma de energía mecánica,

1. El producto es adenosina difosfato (ADP) y un fosfato inorgánico, ortofosfato (P i ).
2. El ADP puede hidrolizarse aún más para dar energía, monofosfato de adenosina (AMP) y otro ortofosfato (P i ).
3. ​ La hidrólisis de ATP es el vínculo final entre la energía derivada de los alimentos o la luz solar y el trabajo útil, como la contracción muscular, el establecimiento de gradientes electroquímicos a través de las membranas y los procesos biosintéticos necesarios para mantener la vida.

Los enlaces PO son bastante fuertes (~30 kJ/mol más fuertes que los enlaces CN) ​ ​ y no son particularmente fáciles de romper. Como se indica a continuación, la hidrólisis de ATP libera energía. Sin embargo, cuando los enlaces PO se rompen, se requiere la entrada de energía.

Es la formación de nuevos enlaces y fosfato inorgánico de baja energía con una liberación de una mayor cantidad de energía que reduce la energía total del sistema y lo hace más estable. ​ La hidrólisis de los grupos fosfato en el ATP es especialmente exergónica, porque el ion molecular del ortofosfato resultante se estabiliza en gran medida mediante múltiples estructuras de resonancia, lo que hace que los productos (ADP y P i ) tengan menos energía que el reactivo (ATP).

La alta densidad de carga negativa asociada con las tres unidades de fosfato adyacentes de ATP también desestabiliza la molécula, haciéndola más alta en energía. La hidrólisis alivia algunas de estas repulsiones electrostáticas, liberando energía útil en el proceso al causar cambios conformacionales en la estructura de la enzima.

• En los humanos, aproximadamente el 60 por ciento de la energía liberada por la hidrólisis del ATP produce calor metabólico en lugar de alimentar las reacciones reales que tienen lugar.
• ​ Debido a las propiedades ácido-base de ATP, ADP y fosfato inorgánico, la hidrólisis de ATP tiene el efecto de disminuir el pH del medio de reacción.

Bajo ciertas condiciones, los altos niveles de hidrólisis de ATP pueden contribuir a la acidosis láctica,

¿Cómo se forma el ATP y ADP?

El adenosn trifosfato (ATP), es considerado por los bilogos como la moneda de energa para la vida. Es una molcula de alta energa que almacena la energa que necesitamos para realizar casi todo lo que hacemos. Est presente en el citoplasma y en el nucleoplasma de cada clula. Esencialmente todos los mecanismos fisiolgicos que requieren energa para su ejecucin, la obtienen directamente desde el ATP almacenado, (Guyton). Cuando los alimentos en las clulas se oxidan gradualmente, la energa liberada se utiliza para volver a formar ATP, de modo que la clula siempre mantiene el suministro de esta molcula esencial. Karp cita una estimacin de que se forma ms de 2 x 10 26 molculas o >160kg de ATP en el cuerpo humano diariamente!. El ATP es destacable por su capacidad para entrar en muchas reacciones acopladas, tanto en los alimentos para extraer la energa, como con las reacciones en otros procesos fisiolgicos para proporcionarles energa. En los sistemas animales, el ATP puede ser sintetizado en el proceso de gliclisis en el cual hay una produccin neta de dos molculas de ATP en un ciclo. Esta gliclisis es una paso principal en la respiracin anaerbica, En la respiracin aerbica la gliclisis tambien es una fuente de ATP, sin embargo, el proceso mas productivo en las fbricas de pequeas energas llamada mitocondria juega un papel fundamental en la produccin de ATP. La columna vertebral de la estructura del ATP es un compuesto de carbono ordenado, pero la parte que es realmente crtica es la parte del fsforo -el trifosfato-. Tres grupos de fsforo estn unidos por tomos de oxgeno entre s, y tambin hay oxgenos laterales conectados a los tomos de fsforo.

• En las condiciones normales en el cuerpo, cada uno de estos tomos de oxgeno tiene una carga negativa, y como se sabe, los electrones quieren estar con los protones – las cargas negativas se repelen entre s -.
• Estos cargas negativas amontonadas quieren escapar – para alejarse unas de otras -, as que hay una gran cantidad de energa potencial.

Si se elimina uno de estos grupos fosfato de un extremo quedando slo dos grupos fosfatos, la molcula es mucho ms estable. Esta conversin del ATP en ADP es una reaccin extremadamente crucial para el suministro de energa en los procesos vitales. Slo el corte de un enlace con su consiguiente reordenamiento, es suficiente para liberar alrededor de 7,3 kilocaloras por mol = 30,6 kJ/mol.

1. Esto es aproximadamente la misma energa que la de un nico cacahuete.
2. Los seres vivos pueden usar el ATP como una batera.
3. El ATP, alimenta reacciones necesitadas de la prdida de uno de sus grupos de fsforo para formar ADP, pero se puede utilizar la energa de los alimentos en las mitocondrias, para convertir el ADP de nuevo en ATP, y que la energa vuelva a estar disponible para realizar el trabajo necesario.

En las plantas, la energa solar se puede utilizar para convertir el compuesto menos activo, de vuelta, a la forma altamente energtica. En los animales, se utiliza la energa de las molculas de almacenamiento de alta energa, para hacer lo necesario para mantenerse con vida, y luego “recargarlas” para ponerlas de nuevo en el estado de alta energa.

¿Qué se produce a partir de ADP?

La fosforilación a nivel de sustrato es la producción de ATP a partir de ADP por transferencia directa de un grupo fosfato de alta energía de un compuesto metabólico intermedio fosforilado en una vía catabólica exergónica.